Свойства пшеничной муки характеризующие состояние ее белково амилазного комплекса

Обновлено: 15.09.2024

Прикрепленные файлы: 1 файл

Белково-протеиназный и углеводно-амилазный комплекс муки пшеничной и ржаной..docx

1. Способность к очень быстрому и интенсивному набуханию. При этом часть белка набухает неограниченно и пептизируется, переходя в водный коллоидный раствор. Значительная кислотность теста также способствует растворимости белков ржи.

2. Не способны образовывать каркас хлеба из-за наличия слизей.

3. Улучшить х/п свойства муки ржаной можно за счет изменений, происходящих в белково-протеиназном комплексе – гидротермическая обработка проросшего зерна и сушка влажного проросшего зерна при повышенной температуре. Углеводно- амилазный комплекс ржаной и пшеничной муки имеет тоже отличия. Ржаная мука содержит большее количество собственных сахаров, чем пшеничная. Крахмал ржаной муки начинает клейстеризоваться при t=52-550С, т.е. более низкой, чем пшеничной (60-67). Атакуемость крахмала ржаной муки при действии амилолитических ферментов также несколько выше по сравнению с крахмалом пшеничной муки (из-за того, что процесс клейстеризации сильно повышает атакуемость). Амилозы в зерне ржи и ржаной муке представлены a-и b-амилазой. Однако в отличие от пшеничной муки в ржаной содержится известное, практически значимое количество активной a-амилазы. Т.о. СОС и ГОС ржаной муки всегда более чем достаточно. Наличие a-амилазы, особенно при недостаточной кислотности теста, приводит при выпечке хлеба к накоплению значительного количества декстрина, придающего мякишу липкость. К углеводному комплексу ржаной муки относятся и водорастворимые пентозаны (слизи). Они очень гидрофильны и поэтому влияют на консистенцию ржаного теста, уменьшая его разжижение при брожении.

Белковые вещества муки.Содержание в зерне, а отсюда и в муке, белковых веществ, их состав, состояние и свойства имеют первостепенное значение и в значительной мере определяют не только пищевую ценность хлеба, но и технологические хлебопекарные свойства пшеничной муки.

Отличительные особенности реологических свойств пшеничного теста, сочетающего упругость (эластичность) с пластичностью и вязкостью, обусловлены именно белками муки. Ни крахмал, которого в муке около 70%, ни какая-либо другая, кроме белков, составная часть муки не способны при смешивании с водой образовывать массу, даже близкую по реологическим свойствам к пшеничному тесту.

Количество белковых веществ в зерне пшеницы может колебаться в широких пределах — от 7 до 26%.

Содержание в зерне белка связано с особенностями сорта пшеницы. Однако зерно одного и того же сорта пшеницы может иметь резко различное содержание белка в зависимости от почвенно-климатических, погодных и агротехнических условий выращивания.

В состав белковых веществ зерна пшеницы и пшеничной муки входят в основном белки — протеины. В небольших количествах в них содержатся и соединения белков с веществами небелковой природы — протеиды (липопротеиды, гликопротеиды и нуклеопротеиды).

Современной рациональной классификации белковых веществ — протеинов — еще не разработано, поэтому применительно к белкам зерна и муки до сих пор используется классификация, предложенная Осборном.

В основе этой классификации лежит подразделение белковых веществ по их способности растворяться в разных растворителях. По этому признаку белковые вещества подразделяют на приводимые ниже группы.

Альбумины — растворимые в воде. В качестве примеров приводим некоторые из них: лейкозин — белок зародыша пшеницы, легумелин — семян гороха и овальбумин — белок яйца.

Глобулины — растворимые в растворах солей, например в 10%-ном растворе хлорида натрия. К числу глобулинов относят: легумин — белок гороха, лактоглобулии — белок молока и др.

Проламины — растворимые в 60-80%-иом (обычно 70%-ном) водном растворе этилового спирта. К проламинам относят: глиадин — белок зерна пшеницы и ржи, гордеин — ячменя, зеин — кукурузы, овенин — овса и др.

Глютелины — растворимые в 0,1-0,2%-ном растворе щелочей. Глютелинами являются: глютенин — белок зерна пшеницы и ржи, оризенин — риса и др.

Еще несколько десятков лет тому назад альбумин, глобулин, глиадин и глютенин зерна рассматривались как индивидуальные белки. Последующие исследования установили, что все эти четыре вещества многокомпонентны и каждое из них соответствующими методами может быть разделено на многие (до 20 и даже более) компоненты (субъединицы), отличные по молекулярной массе, структуре и другим свойствам.

Поэтому правильнее рассматривать альбумин, глобулин, глиадин и глютеиин зерна пшеницы и ржи как многокомпонентные фракции белка зерна, искусственно выделяемые из него с помощью указанных выше соответствующих растворителей.

Соотношение альбумина, глобулина, глиадина и глютенина в белке зерна пшеницы и муке из него может существенно колебаться..

Достоверно то, что примерно от ⅔ до ¾ белка зерна пшеницы и муки из нее представлено его глиадиновой и глютениновой фракциями. При этом содержание глиадиновой фракции несколько выше, чем глютениновой. Остальная часть белка зерна пшеницы представлена в основном его альбуминовой и глобулиновой фракциями.

По данным, приводимым Е. Д. Казаковым и В. Л. Кретовичем [10, с. 38], в белке зерна пшеницы альбуминовой фракции содержится 20-22%, глобулиновой 5-6%.

Молекулярная масса альбуминовой, глобулиновой, проламиновой (глиадин) и глютелиновой (глютенин) фракций, а также содержащихся в них компонентов различна в весьма широком диапазоне — от 10 тысяч до нескольких миллионов. Полагают, что у глютенина средняя молекулярная масса находится в пределах от 1,5 до 2 млн.

Частицы белкового вещества с молекулярной массой ниже 5-6 тысяч именуют уже не белками, а пептидами.

Канадские исследователи 1 белка зерна пшеницы ввели еще одну дополнительную стадию его фракционирования.

Они провели далее исследования на 26 пробах зерна пшеницы, существенно различных по силе. Зерно размалывалось в муку, в которой определяли содержание белка; по методике Осборна в белке определяли содержание альбуминов, глобулинов, глиадина и глютенина. Выделенную глютениновую фракцию дополнительно фракционировали по растворимости в 0,1 н. водном растворе уксусной кислоты.

Растворимая часть глютенина рассматривалась как глютенин I, а нерастворимая — как глютенин II. При этом в исследовавшихся пробах муки доля массы глютенина I (в % к общей массе белка в пробе муки) составляла от 6 до 27,5%, а доля глютенина II - от 15 до 37%.

В этих же пробах муки различия в соотношениях в белке муки альбуминов, глобулинов и глиадина не были статистически существенными. Из тех же проб муки ремикс-методом выпекали хлеб, объем которого выражался в процентах к единице массы белка в пробе муки. Между величинами таким образом выраженного объема

Кhan К., Вuschuk W.Glutenin: Structure and Functionality in Bread-making — Сегеа1 Chemistry. - 1978. - № 2. - Р. 14-20.

хлеба и доли в белке муки глютенина I и глютенина II была установлена четко выраженная обратная или прямая зависимость. Чем больше в белке муки глютенина I, тем ниже величины объема хлеба на единицу массы белка муки (коэффициент корреляции r был равен минус 0,86). Чем больше было содержание глютенина II, тем больше был объем хлеба (r + 0,85) Из этого было сделано заключение о том, что чем больше в белке муки глютенина II, тем больше будет объем хлеба при этом же содержании общего белка.

Следовательно, чем больше в пшеничной муке белка и чем больше в этом белке глютениновой фракции, а в ней глютенина II, тем сильнее мука.

В числе белковых веществ зерна пшеницы и пшеничной муки, кроме собственно белков (или протеинов), содержатся и протеиды — соединения белка с веществами небелковой природы, которые называют простетической группой. Протеиды подразделяют по химической природе их простетической группы. Так, у липопротеидов она представлена липидами, у гликопротеидов — углеводами, у нуклеопротеидов — нуклеиновой кислотой. Наличие в зерне пшеницы и в пшеничной муке липопротеидов и гликопротеидов и их функциональные свойства, как будет показано далее, также влияет на силу пшеничной муки.

Протеолитические ферменты муки, их активаторы и ингибиторы.Протеолитические ферменты муки. Ферменты, гидролитически расщепляющие белки (протеины) по их пептидным связям, называют протеиназами.

При действии протеиназы на белок в качестве продуктов гидролиза образуются пептоны, полипептиды и свободные аминокислоты.

В зерне пшеницы, ржи и других злаков, как установлено рядом исследований, содержится протеиназа, относимая к протеолитическим ферментам типа папаиназ. Для протеина этого типа характерна их способность активироваться соединениями восстанавливающего действия, в частности соединениями, содержащими сульфгидрильную группу — SН (цистеин, глютатион). Столь же характерна способность про-теиназ этого типа инактивироваться соединениями окислительного действия (КВгО₃, КJО₃, Н₂О₂, кислород воздуха и др.).

Таким образом, указанные соединения восстановительного действия являются активаторами, а окислители — ингибиторами протеолиза.

Разрыв пептидной связи белка при гидролитическом действии протеиназы приводит к образованию свободных аминной и карбоксильной групп. Поэтому об интенсивности протеолиза биохимики часто судят по приросту числа свободных аминныхили карбоксильных групп, определяемому соответствующими химическими методами.

Уже в первые годы исследования действия протеиназ на клейковину и тесто из пшеничной муки было установлено влияние протеиназы на реологические свойства этих объектов. Действие протеиназына клейковину и тесто вызывало очень сильное их разжижение, пониже-

ние упругости и увеличение текучести. В то же время количество свободных аминокислот и карбоксильных групп возрастало очень незначительно или даже оставалось неизменным.

Из этого можно заключить, что по меньшей мере начальной формой действия протеиназы является не разрыв пептидных связей полипептидных цепочек белка, а дезагрегация белка, нарушение его четвертичной и третичной структур, а может быть и отдельных элементов вторичной его структуры.

Учитывая в основном дезагрегирующее действие протеиназы муки, для химической характеристики ее активности было признано целесообразным определение количества водорастворимого азота и азота, не осаждаемого трихлоруксусной кислотой, накапливающегося в водно-мучной смеси в результате протеолиза. Эти показатели значительно лучше характеризуют активность протеиназы муки и протеолиз мучного белка, чем показатели накопления аминных или карбоксильных групп, образующихся только в конечной стадии протеолиза, до которой процесс чаще всего и не доходит.

Принято считать, что протеиназа пшеничной муки имеет зону оптимума рН в пределах 4-5,5 и температурный оптимум около 45 "С.

Следует отметить, что величины оптимума рН и температуры не только протеиназы, но и амилаз и других ферментов могут быть различными для разных условий. Так, оптимум температуры может сдвигаться не только в зависимости от рН среды, но и от соотношения в ней субстрата и воды, от содержания в ней защитных коллоидов, а также от скорости и длительности прогрева. Это подтверждается исследованиями действия протеиназы муки в реальных условиях пшеничного теста, показавшими, что температурный оптимум действия протеиназы в тесте из пшеничной муки II сорта при влажности теста 50% равен примерно 70 °С, а при влажности теста 70% снижается до 50 °С. Эти данные получены при выдержке теста в течение 15 мин. Увеличение длительности прогрева до 30 мин заметно снижало значения оптимума температуры.

Было установлено, что при 15-минутной длительности прогрева теста (рН 5,8) при 95 °С не происходило еще полной инактивации протеиназы. Следовательно, в центральных слоях мякиша даже готового пшеничного хлеба может сохраняться очень незначительная протеолитическая активность.

Исследованиями, проведенными в 1975—1980 гг. в МТИППе (В. Л. Кретович, М. П. Попов, Е. Ф. Шаценко и др.). показано, что в зерне пшеницы имеются и могут играть существенную роль и протеолитические ферменты с оптимумом рН 6,75. Поэтому их назвали нейтральными протеииазами.

Было установлено, что в зерне пшеницы содержатся также вещества белковой природы, могущие ингибировать действие нейтральных протеиназ. В нормально согревшем зерне пшеницы активность нейтральной протеиназы и ее ингибиторов хорошо уравновешена. Полагают, что нейтральные протеиназы играют большую роль в процессе мобилизации запасных белков семян пшеницы при их прорастании. Ингибируют действие нейтральной протеиназы также поваренная соль и ингибиторы протеолиза, в том числе и термостабильные, содержащиеся в клеточном соке картофеля. Нейтральные протеиназы сохраняют часть своей активности и при величинах

рН пшеничного теста. Поэтому целесообразно продолжать исследование их роли при брожении и созревании пшеничного теста и влияния на свойства теста и качество хлеба.

Активаторы и ингибиторы протеолиза. Способность папаина и протеиназы зерна и муки активироваться восстановителями и инактивироваться окислителями связана с наличием в структуре белковых молекул этих ферментов групп —SН. Превращение этих групп при окислении в дисульфидные связи-мостики инактивирует фермент.

Активен же фермент только в его восстановленном состоянии, с наличием в его структуре групп —SН.

Активатором протеолиза, содержащимся в зерне, муке и дрожжах, а следовательно, и в тесте, является глютатион.

Глютатион представляет собой трипептид, в состав которого входит остаток цистеина, содержащий группу —SН. Если обозначить молекулу глютатиона как G—SН, то его окислительно-восстановительное превращение происходит по схеме

В окисленном состоянии глютатион уже не способен активировать протеолиз. Еще в 1935 г. Иоргенсен показал, что протеиназа, имеющаяся в муке в достаточном количестве, при отсутствии активаторов (глютатиона или цистеина) малоактивна. Добавление же указанных активаторов резко усиливает протеолиз и вызванное им разжижение теста. Это было показано и в ряде работ, проведенных советскими исследователями. Активирующее протеолиз действие таких восстановителей, как глютатион (или цистеин), сводится к восстановлению — SН-групп, находившихся в неактивной протеиназе в виде связи.

Отдельные исследователи еще в начале исследования протеиназ и протеолиза теста указывали на возможность и прямого действия —SН-содержащих восстановителей и окислительных реагентов па белковые вещества муки и теста. В настоящее время это показано многочисленными исследованиями и общепризнано.

В составе и структуре белкового вещества зерна и муки содержатся остатки и аминокислот цистеина и цистина, а поэтому и группы —SН и —S—S—связи.

Роль дисульфидных —S—S—связей (мостиков) особенно существенна в третичной и четвертичной структуре белкового вещества.

Вероятно, влияет также образование и разрыв дисульфидных связей и на более крупные надмолекулярные образования — агрегаты из ряда молекул белка.

Содержание, изменения и роль —SH-групп и —S—S—связей белковых веществ зерна, муки и теста изучались очень многими исследователями.

Установлено, что в белках зерна, муки и теста содержатся как — SН-группы, так и —S—S—связи (в сумме примерно до 40 мк-экв./г белка). Как абсолютное содержание, так и соотношение этих двух видов групп в белках отдельных сортов и образцов муки в известных пределах колеблется.

Однако можно считать установленным, что количество —3—8—связей намного превышает количество —SН-групп. Так, количество —5 -3—связей в белках клейковины может превышать количество —SH-групп в 10 и даже в 25 раз.

Таким образом, количество сульфгидрильных групп, из которых при действии окислительных агентов могут образовываться дополнительные дисульфидные связи, относительно невелико.

Вопрос о возможном в этих условиях механизме улучшающего действия окислителей на структуру и физические свойства белка, клейковины и теста будет рассмотрен в последующих главах. Здесь мы отметим, что как общее количество —SН-групп, так, в частности, и содержание восстановленного глютатиона (О—SН) в отдельных частях зерна неодинаково. Установлено, что вещества, содержащие —SН-группы, размещены в основном в периферических частях зерна (в алейроновом слое и особенно зародыше).

При прорастании зерна содержание в нем восстановленного глютатиона резко увеличивается, в результате чего сильно повышается протеолитическая активность этого зерна.

Другие соединения и факторы, влияющие на компоненты белково-протеиназного комплекса муки.Основная часть цистеина и глютатиона, как указывалось выше, содержится в муке в окисленной форме (цистин или G—S—S—G), в которой они не способны пи активировать протеиназу, ни непосредственно своим восстановительным действием разрывать дисульфидные связи в структуре белкового вещества.

В зерне пшеницы и муки из него содержатся иферменты цистинре-дуктаза и глютатионредуктаза, которые являются дисульфидредукта-зами.

Наличие этих ферментов в муке не может не влиять на количество —SН-групп в белках, а следовательно, и на их структуру, физические свойства и ферментативную атакуемость.

Роль водородных связей в качестве фактора, могущего влиять па структуру белкового вещества зерна и муки и в итоге па реологические свойства клейковины и теста, была экспериментально мало исследована. Высказывались лишь предположения о том, что эти относительно слабые и очень лабильные связи должны, очевидно, влиять на структуру и реологические свойства белкового вещества муки, клейковины и теста.

Рядом работ выявлено, что в структуре белкового вещества муки известную роль могут играть и соединения белка с восстанавливающими сахарами — так называемые гликопротеиды.

Образование таких комплексных соединений может приводить к возникновению в третичной и четвертичной структурах белкового вещества еще одного вида дополнительных связей — углеводных связей-мостиков, также упрочняющих структуру белкового вещества.

Липиды (жиры и жироподобные вещества) также способны образовывать соединения (комплексы) с белками — липопротеиды. Эти соединения также играют определенную роль в структуре и реологических свойствах макрообразований белкового вещества, а отсюда и в реологических свойствах клейковины и теста.

Имеются многочисленные данные, свидетельствующие о том, что фермент липоксигеназа, содержащийся в известных количествах в зерне и муке, также может через посредство образуемых им перекисей ненасыщенных жирных кислот принимать участие в окислении —SН-грунп белка зерна, муки и теста, а следовательно, влиять на их структуру и реологические свойства.

Все от выпечки хлеба и кондитерских изделий до открытия мини пекарни – хлебопекарное оборудование, хлебопечка, сборник рецептов и рецептур, школа пекарей

Сырье и ингредиенты

В белково-протеиназный комплекс муки включают белковую составляющую муки, протеолитические ферменты и соединения, способные оказать влияние на активность протеолитических ферментов (активаторы и ингибиторы протеаз).

Состояние белково-протеиназного комплекса в значительной мере определяет силу пшеничной муки. Белки пшеничной муки имеют важное отличие от белков других зерновых культур – способность образовывать не растворимую в воде, достаточно однородную, связную и эластичную субстанцию – клейковину.

В сильной муке содержится достаточное количество высококачественных клейковинных белков, а активность протеолитических ферментов при брожении теста способствует формированию стабильного и хорошо развитого клейковинного каркаса.

Сильная мука способна связывать относительно большое количество воды и образовывать при этом тесто нормальной консистенции. Тесто из сильной муки имеет оптимальные реологические характеристики (консистенцию, эластичность, пластичность, вязкость), обладает высокой газоудерживающей способностью, не доставляет проблем при замесе, ручной и машинной формовке. Заготовки из такого теста при расстойке и выпечке не теряют форму. Хлеб из сильной муки при правильном приготовлении имеет хорошую структуру пористости, высокий объемный выход, сухой эластичный (не крошливый) мякиш и долго не черствеет.

Слабая мука имеет достаточно выраженные отклонения показателей количества и качества клейковины и активности ферментов от оптимального уровня. Для слабой муки характерна пониженная влагосвязывающая способность. Тесто из слабой муки имеет более низкие и нестабильные реологические свойства (низкая эластичность, липкость, разжижаемость). Такое тесто трудно разделывать, заготовки из слабого теста сильно расплываются, готовые изделия получаются пониженного объема и при хранении быстро черствеют.

Сила муки зависит от особенностей зерна и способа его размола. Различные белки (клейковинные и неклейковинные) и ферменты распределяются в зерне неравномерно. Внутренние части зерновки содержат больше клейковинных белков. Во внешних частях зерновки содержится больше ферментов и белков, не образующих клейковину.

При помоле происходит удаление периферийных частей зерна, в результате общее содержание белка в муке уменьшается, но содержание клейковинных белков становится выше. По данным Д.А. Жигунова, в среднем содержание клейковины в муке выше, чем в зерне на 2,5-3%, а общее содержание белка ниже на 1-1,4%.

При помоле зерна наблюдается укрепление клейковины на 5-10 единиц прибора ИДК.

Основная часть протеолитических ферментов сосредоточена в зародышевой части зерновки. Удаление зародышей при помоле приводит к снижению протеолитической активности муки по сравнению с зерном.

Протеолитическая активность ферментов муки и зерна

Протеолитические ферменты муки активируются при замешивании теста. Под действием этих ферментов происходит расщепление сложных белковых молекул до более простых соединений – пептонов (крупные фрагменты белковых молекул), полипептидов и аминокислот. Активность протеолитических ферментов изменяется в зависимости от температуры и скорости ее изменения, влажности и кислотности теста, от содержания в тесте активаторов или ингибиторов и их активности, от особенностей и доступности субстрата (белков и продуктов их расщепления) и от некоторых других факторов.

Считается, что наибольшую активность протеиназы пшеничной муки проявляют в слабокислой среде (рН 4-5,5) при температуре около 45 о С. Однако в зерне и муке содержатся различные протеиназы, и каждая из них имеет свои оптимальные условия активности. При температурах выше оптимального уровня активность ферментов снижается. Это связано с тем, что повышенные температуры вызывают денатурацию белковой составляющей ферментов.

Под влиянием протеиназ клейковина становится более слабой, упругость теста снижается.

На активность протеиназ большое влияние оказывают вещества, способные проявлять окислительные или восстановительные свойства. Восстановители повышают активность протеиназ, а окислители понижают. Это явление объясняется тем, что под действием окислителей сульфгидрильные группы белков (-SH) окисляются до дисульфидных групп (-S-S-) и фермент снижает или теряет активность.

Активирующее влияние на протеиназы муки оказывает трипептид глютатион (глутатион, γ-глутамилцистеинилглицин) и аминокислота цистеин. Под воздействием глютатиона и цистеина восстанавливаются дисульфидные связи (-S-S-) белков. Разрыв дисульфидных связей приводит к ослаблению пшеничной клейковины, клейковинные белки становятся более доступными для действия ферментов.

Значительное количество глютатиона содержится в дрожжевых клетках. При гибели дрожжей глютатион попадает в тесто и существенно ослабляет клейковину. Благодаря этому инактивированные дрожжи нашли широко применение в качестве натуральной добавки для ослабления излишне крепкой клейковины.

Содержание глютатиона повышается при прорастании зерна, что способствует снижению качества клейковины.

Глютатион и цистеин находятся в муке и зерне в основном в окисленном состоянии, В окисленном состоянии эти соединения не способны активировать протеиназы или восстановить дисульфидные группы. Переводу глютатиона и цистеина в активное восстановленное состояние способствуют ферменты глютатионредуктаза и цистеинредуктаза, содержащиеся в зерне и муке.

На состояние клейковины определенное влияние могут оказать и другие ферменты окислитель-восстановительного действия (каталаза, пероксидаза, аскорбиноксидаза, полифенолоксидаза, липоксигеназа и др.).

Для предотвращения спама, комментарии публикуются после проверки модератором.

Пока ждете ответа на комментарий, можете посмотреть рекламу!

Здравствуйте. впечатлили ваши статьи и коменты. хорошей работой занимаетесь.
Мы печем хлеб 10 лет,опарным способом,мука в\с.В последнее время в серьез задумались
о входном анализе сырья(муки) т.к. хлеб идет разный по качеству(это не нравится потребителям)
Вопрос:можно ли основываясь на показаниях ИДК,прибора ЧП,Влажность,кислотностью муки(определяемую титрованием)
судить о качестве муки. или нужно чтото еще. Нужно ли измерять зольность,сахарообразующюю способность,газоудерживающюю.
подскажите пожалуйста какие вы анализы считаете нужными для определения качества муки(В условиях мини пекани вырабатывающей около
10-12т хлеба в сутки)что бы их хватило для установления полной картины происходящего. Спасибо.

Здравствуйте, Евгений Онегин. У Вас славная минипекарня! 10-12 т хлеба в сутки это очень хорошо. Я Вам уже написала про хлебопечку. Обязательно приобретите и проверяйте каждую партию муки. Купите точные весы и научитесь отмывать, взвешивать и растягивать клейковину. С помощью хлебопечки Вы сможете и улучшители испытывать. Дают улучшение качества пробной выпечки — используйте; нет — не тратьте деньги попусту. Если этого будет недостаточно, пишите — будем работать дальше.

Качество хлебобулочных изделий зависит от хлебопекарных свойств муки, пошедшей па их приготовление. Изделия, соответствующие стандартам и удовлетворяющие запросам потребителя, должны иметь соответствующий данному сорту внешний вид, объем и форму, окраску корки, равномерную тонкостенную пористость, эластичный незаминающийся мякиш, приятный вкус и аромат. Такой хлеб получают из муки с хорошими хлебопекарными свойствами, которые в основном обеспечиваются углеводно-амилазным и белково-протеилазным комплексами. Определенное влияние на качество хлеба оказывают цвет, способность к потемнению и крупность помола муки.
Сведения о хлебопекарных свойствах перерабатываемой муки необходимы для организации и коррекции технологического процесса производства хлебобулочных изделий.
Кроме показателей качества, нормируемых ГОСТ P52189-03, достоинство муки оценивают по ее хлебопекарным свойствам (рис. 3.1).

Газообразующая способность муки. Обусловлена содержанием собственных сахаров в ней и ее сахарообразующей способностью. Под газообразующей способностью понимают объем диоксида углерода, образующегося за 5 ч брожения теста, замешенного из 100 г муки влажностью 14 %, 60 см3 волы и 10 г хлебопекарных прессованных дрожжей при температуре 30 °С.
Собственные сахара муки представлены (% на СВ): глюкозой — 0,01—0,05; фруктозой — 0,015—0.05; мальтозой — 0,005—0,03; сахарозой — 0,1—0,55; олигосахарилами — раффинозой, мелибиозой и глюкофруктозанами — 0,5—1,1. Общее их содержание в пшеничной муке колеблется в пределах 0,7—1,8 % на СВ.
Сахарообразующая способность характеризуется массой образовавшейся мальтозы из крахмала водно-мучной смеси, приготовленной из 10 г муки и 50см3 воды, гидролизуемого амилолитическими ферментами муки в течение 1 ч ее настаивания при 27 °C.
Мальтоза практически обеспечивает углеводное питание дрожжевым клеткам, роль которых заключается в интенсивном сбраживании моносахаров и дисахаров. Дисахара сбраживаются после их предварительного гидролиза ферментами дрожжевой клерки: α-глюкозидаза гидролизует мальтозу на две молекулы глюкозы:

Полученные в результате гидролиза моносахара сбраживаются дрожжами до этанола и диоксида углерода с выделением теплоты G (кДж).
От содержания сбраживаемых дрожжами сахаров зависит процесс брожения пшеничных хлебопекарных полуфабрикатов при созревании. Минимальное количество сбраживаемых углеводов, необходимое на весь цикл приготовления хлеба, составляет около 6,0% от массы CB в муке. Часть этих сахаров сбраживается при брожении теста и в период расстойки, а другая часть (2—3 %) участвует в образовании ароматических веществ и в реакции меланоидинообразования в период выпечки.
Собственные сахара муки обеспечивают жизнедеятельность дрожжевых клеток в первые 60—90 мин брожения при общем цикле приготовления теста (опарный способ) 5—6 ч.
Дефицит сахаров покрывается мальтозой, образующейся при гидролизе крахмала β-амилазой муки. Масса накапливающейся мальтозы зависит от активности β-амилазы и физико-химических свойств зерен крахмала (соотношение амилозы и амилопектина в пшеничном крахмале 25 : 75 практически не изменяется и не сказывается на сахарообразующей способности муки). Процесс гидролиза зависит и основном от размера крахмальных зерен и степени их механического повреждения при размоле зерна. Чем мельче частицы муки, тем больше разрушены зерна крахмала, на которые действует β-амилаза, и тем больше их атакуемость ферментом. Caхарообразуюшая способность пшеничной муки, полученной из зерна нормального качества, зависит главным образом от атакуемости крахмала β-амилазой.
Крахмал — основной источник образования сахаров (C6H10O5)n, состоит из амилозы и амилопектина.
β-Амилаза, действуя на амилозу, гидролизует ее до мальтозы (рис. 3.2). Этот процесс начинается с нередуцирующего конца цепочки амилозы до полного превращения ее в мальтозу, Если молекула амилозы содержит четное число глюкозидных остатков, то она расщепляется практически на 100%, если же содержит местное число молекул глюкозы, то остатком служит молекула мальтотриозы.
Амилопектин гидролизуется частично на прямолинейных участках разветвленной цепи с нередуцирующего конца с образованием мальтозы (см. рис. 3.2). В местах ветвления глюкозидные участки связаны α-1,6-глюкозидными связями, которые β-амилазой не разрываются. Действие фермента прекращается около второго или третьего глкжозидного остатка, примыкающего к α-1,6-глюкозидной связи. Таким образом, при действии β-амилазы на крахмал образуется мальтоза, некоторое количество глюкозы и накапливается непрогидролизованный β-амилодекстрин, содержащий все без исключения α-1,6-связи. Амилопектин расщепляется β-амилазой на 50%. Так как в пшеничном крахмале соотношение амилозы и амилопектина составляет 25 : 75, то эти составляющие крахмала осахариваются β-амилазой на 60%, а 40% остаются в виде конечного β-амилодекстрина. У муки, полученной из проросшего зерна, в котором кроме β-амилазы и активном состоянии содержится α-амилаза (декстриногенный фермент), сахарообразующая способность резко увеличивается.

β-Амилаза является экзоферментом, расщепляющим α-1,4-глюкозидные связи в молекуле крахмала (рис. 3.3). Она слабо действует на нативный крахмал. Это свидетельствует о сложном процессе образования комплекса β-амилаза-крахмал и превращения его в продукты реакции. При действии β-амилазы на декстрины массовая доля образовавшейся мальтозы в 335 раз превышает ее количество по сравнению с гидролизом нативного крахмала.
α-Амилаза действует на α-1,4-связи амилопектина хаотично, беспорядочно, с отщеплением 6—8 глюкозидных остатков, называемых нормальными α-декстринами, и небольшого количества мальтозы и глюкозы. Непрогидролизованный остаток составляет 5,8 % и состоит из конечных декстринов, содержащих в основном α-1,6-глюкозидные связи. В результате их последующего гидролиза накапливаются мальтоза, мальтотриоза и глюкоза. Расщепление α-1,4-глюкозидных связей в амилозе носит случайный характер и подчиняется закону статического распределения продуктов реакции. При действии α-амилазы осуществляется множественная атака на субстрат (рис. 3.4).

Максимальное осахаривание крахмала (до 94,2 %) происходит при одновременном действии α- и β-амилаз в интервале pH 6,0-5,0.
Если в муку добавить β-амилазу (рис. 3.5, кривая 1), то ее сахарообразующая способность увеличивается незначительно (исходное значение составляло 245 мг мальтозы/10 г муки). Это свидетельствует о том, что в нормальной муке β-амилаза находится в избытке. При добавлении α-амилазы (1 мг препарата/5 г CB муки) в том же количестве, что и β-амилазы, в несколько раз увеличивается сахарообразующая способность муки, возрастающая пропорционально дозе ферментного препарата (рис. 3.5, кривая 2). Это объясняется тем, что α-амилаза гидролизует крахмал на низко молекулярные декстрины, что существенно увеличивает число точек для действия β-амилазы и превращения декстринов в мальтозу. Мука из проросшего зерна имеет резко повышенную сахарообразующую способность за счет активной α-амилазы.

В нормальной пшеничной муке в результате связывания α-амилазы с белками и дубильными веществами происходит блокирование ее активности.
Поэтому сахарообразующая способность нормальной пшеничной муки обусловлена атакуемостью ее крахмала β-амилазок, а муки из проросшего зерна — предопределена содержанием и активностью α-амилазы.
α- и β-Амилазы существенно различаются по своему отношению к pH среды; α-амилаза более чувствительна к снижению активной кислотности (рис. 3.6).
В процессе брожения теста, приготовленного из муки, полученной из проросшего зерна, в нем накапливаются декстрины, придающие мякишу хлеба липкость, недостаточную эластичность, заминаемость, низкую пористость и неприятный вкус. Поскольку α-амилаза чувствительна к повышению кислотности и резко понижает при этом свою активность, тесто из муки, полученной из проросшего зерна, замешивают на жидких дрожжах или на закваске. Такой прием обеспечивает снижение pH полуфабриката в начале брожения и накопление в тесте повышенного количества молочной кислоты. Метаболизм молочнокислых гомоферментативных бактерий сопровождается сбраживанием глюкозы:

Молочная кислота ингибирует α-амилазу, и доля декстринов в полуфабрикате резко снижается.
α- и β-Амилазы различаются по термостабильности и температурному оптимуму действия. α-Aмилаза более устойчива к повышенным температурам. Ее температурный оптимум (рис. 3.7) выше, чем у β-амилазы, и она инактивируется при более высокой температуре.

Протеазы разделяют на пептидазы и протеиназы. Первые из них катализируют гидролитическое расщепление полипептидов И дипептидов, вторые могут осуществлять гидролиз пептидных связей в белках и в пептидах.
Протеиназы зерна и муки принадлежат к ферментам типа папаиназ. Оптимум их действия находится в зоне pH 4,0—5,5 и температуры 45 °С. В зависимости от условий среды эти параметры могут меняться. В муке, смолотой из нормального зерна, протеиназы обладают очень слабой активностью. При прорастании зерна активность протеиназы резко возрастает, увеличиваясь за 8 сут в 40 раз, что обусловлено превращением зимогена — неактивной формы фермента под влиянием активатора глутатиона, содержащегося в зародыше, в активный фермент и индуцированием ферментов. Протеолитические ферменты проросшего пшеничного зерна содержат протеиназу с оптимумом действия в зоне pH 5,1 и дипептидазу с оптимумом действия в зоне pH от 7,3 до 7,9.
Протеиназы пшеничной муки гидролизуют белок с образованием пептонов, полипептидов и свободных аминокислот. При этом разрушается четвертичная и частично третичная структура белков. При интенсивном протеолизе образуются аминокислоты.
Белки муки, полученной из различных сортов пшеницы, резко различающихся по физическим свойствам клейковины, а следовательно, и по хлебопекарным свойствам, расщепляются ферментами с разной скоростью. Скорость расщепления белка протеолитическими ферментами зависит от наличия в белке сульфгидрильных, аминных и оксигрупп и от формы белковой глобулы, от ее конформации. Наиболее характерной особенностью протеиназ, как и ряда других протеолитических ферментов растительного происхождения, является то, что они активируются сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-группy. Среди них необходимо выделить цистеин и восстановленный глутатион. Глутатион — трипептид, состоящий из остатков гликокола, цистеина и глутаминовой кислоты:

Он содержится во всех клетках живых организмов (растительных, животных, микроорганизмах). Особенно много его в зародыше пшеничного зерна и в дрожжах. Чрезвычайно важно то, что глутатион в технологии хлеба является сильным восстановителем и очень легко окисляется, аналогично цистеину.
При окислении SH-группы глутатиона отнимается водород, а две молекулы восстановленного SН-глутатиона соединяются дисульфидной —S—S-связью, образуя молекулу окисленного —S—S-глутатиона:

Кроме глутатиона SH-группы содержатся и в белках, в том числе в белках ферментов (в частности, в протеиназах). В протеиназах имеется равновесная система, состоящая из восстановленною и окисленного фермента (Ф), которая способна к смещению в сторону преобладания дисульфидных связей при окислительном воздействии (окисленный фермент), и наоборот, при воздействии веществ, обладающих восстановительными свойствами, происходит присоединение иона водорода и смещение равновесия в сторону SH-групп.

Гидролитически активной формой является именно восстановленная форма. Следовательно, окисление протеиназ приводит к снижению или полному ингибированию их гидролитической активности.
Дипептидаза катализирует гидролитическое расщепление дипептидов на свободные аминокислоты:

Система о-дифенолоксидазы (о-дифенол : O2-оксидоредуктаза), полифенолов и соответствующих хинонов окисляет аскорбиновую кислоту в дегидроаскорбиновую, которая является окислителем SH- групп.
При действии фермента аскорбинатоксидазы на L-аскорбиновую кислоту образуется ее окисленная форма — дегидроаскорбиновая кислота:

где OCR1 и OCR2 — остатки жирных кислот — линолевой, линолсновой, пальмитиновой, стеариновой и т.д., В — остаток азотистого основания; холин — производное гидрата оксида аммония NH4OH, в котором три водородных атома замещены метальными группами —CH3, а четвертый — остатком этанола: